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Human Albumin / HSA ultra pure (recombinant plant)

容量:

1/5/10 g

ソース:

Oryza sativa (rice)

純度:

≥ 98% (SDS-PAGE)

詳細:

イネを用いて生産されたRecombinant Human Serum Albumin (HSA) ultra pureは、585アミノ酸・67 kDaのタンパク質です。アルブミンは肝臓内でプレプロアルブミンとして合成されます。プレプロアルブミンのN末端にあるペプチドは、粗面小胞体から新生タンパク質が離れる前に取り除かれます。生成物であるプロアルブミンは、ゴルジ小胞の中で順々に切断されて分泌型のアルブミンを生成します。アルブミンは水溶性でモノマーのタンパク質で、血漿タンパク質の2分の1を構成しています。アルブミンの主な役割は、キャリアタンパク質としてステロイドや脂肪酸、甲状腺ホルモンを輸送することと、細胞外の体液の流量を維持することです。ヒトアルブミンの遺伝子は、キャップ構造と推定される部位からポリ(A)部位の開始位置までで16,961ヌクレオチドの長さがあります。遺伝子は15のエキソンに分割され、3つのドメインに対称的に配置されています。これらのドメインは大元の１つのドメインが3倍体になることで生じたと考えられています。この遺伝子の4番染色体における変異によって、多岐にわたり特異なタンパク質が形成されます。HSAは血液量の維持のために広く用いられ、一般的にドナーから提供されていますが、HIVや肝炎ウイルスのコンタミへの恐れから、血液由来のものに相当するリコンビナントタンパク質への関心が高まっています。

詳細:

Recombinant human Fibroblast Growth Factor-basic (hFGF-b)は16.5 kDa・153アミノ酸残基のタンパク質です。興味深いことに、hFGF-bは従来細胞分泌に必要と考えられていた疎水性のリーダー配列を持ちません。塩基性FGFは酸性FGFと55%相同で、また3つの形状をとると考えられています。1つは154アミノ酸を持つ形状で、他の2つの型はそれぞれN末端の9残基と24残基を欠如した146アミノ酸と131アミノ酸の形状をとります。hFGF-bはヘパリン結合性成長因子であり、間葉系や神経外肺葉や内皮を含む幅広い種類の細胞の増殖を促します。またhFGF-bはin vivoにおいて強力な血管新生作用を発揮します。酸性FGFと塩基性FGFは、125 kDaと145 kDaのレセプターとの結合において競合します。しかしながら、酸性FGFは125 kDaのレセプターに、塩基性FGFは145 kDaのレセプターに対してより高いアフィニティを持ちます。FGFレセプターの活性化はMAPキナーゼやプロテインキナーゼCの活性化につながります。一般的に、FGFは肺葉や神経外肺葉に由来する細胞の増殖を促進します。塩基性FGFは細胞周期のG1期を短縮することで平均倍加時間を縮めると考えられています。さらに、塩基性FGFは内皮細胞からのプラスミノーゲン活性化因子の放出を増加させるという報告もあります。FGF-ｂの潜在的に最も重要であろう用途の一つには、報告されているような血管新生を促進する能力が関わっています。

Human TGF-beta3 recombinant Protein

容量:

2/10/50/100/1000 µg

ソース:

E. coli

生理活性:

≥ 2 x 10⁷  units/mg

純度:

≥ 98 % (SDS-PAGE, HPLC)

詳細:

Recombinant human TGF-β3は25.0 kDaのタンパク質で、一か所のジスルフィド結合により繋がった、112アミノ酸からなる2つの同一なポリペプチド鎖で構成されています。哺乳類におけるTGF-βの3つのアイソフォームにはTGF-β1、β2、β3があり、それぞれ同じレセプターを介してシグナル伝達し、類似した生物学的反応を示します。これらは多機能性サイトカインであり、細胞の増殖や成長・分化や、細胞外マトリクスの運動や合成・接着を制御します。これらのサイトカインは、肺形成や組織の再構築、創傷治癒といった様々な生理学的プロセスに関与しています。これらのサイトカインは主に潜在型複合体として分泌され、細胞表面や細胞外マトリクスに貯蔵されます。生物学的に活性を持つTGF-βアイソフォームが潜在型複合体から放出される現象には、複合体のタンパク質分解処理やトロンボスポンジン1などのタンパク質による構造変化の誘導が含まれます。TGF-β3の生理学的役割はいまだに不明ですが、発現のパターンから何らかの発達プロセスにおいて役割があると考えられています。

Murine TGF-beta 3 recombinant Protein

容量:

2/10/100 µg

ソース:

E. coli

純度:

≥ 95 % (SDS-PAGE)

詳細:

E. Coliで生産されたRecombinant murine TGF-beta 3は、ジスルフィド結合を持つホモダイマーで、2本の133アミノ酸鎖からなる総分子量25.7 kDaのグリコシル化されていないタンパク質です。今までのところTGF-βは哺乳類で発見されており、胚発生の期間中に起こる多くの細胞間相互作用を仲介します。

Anti-human TGF-beta 3 Polyclonal Antibody

容量:

5/20/100 µg

アイソタイプ:

IgG

Human Holo Transferrin (plasma)

容量:

500 mg / 1 g / 5 g

ソース:

Human Serum

純度:

≥ 98 % (Coomassie blue stained SDS-PAGE and Cellulose Acetate electrophoresis)

詳細:

Human Holo Transferrin is a glycoprotein of approximately 77 kDa.

Bovine Holo Transferrin (plasma)

容量:

50 mg / 150 mg / 1 g

ソース:

Natural

純度:

≥ 97 % (Cellulose Acetate)

詳細:

Bovine Holo Transferrin is a glycoprotein of approximately 80 kDa.

Cell Culture Tested (cct-) Premium Grade Products

Human Albumin / HSA ultra pure (recombinant plant)

Size:

1/5/10 g

Source:

Oryza sativa (rice)

Purity:

≥ 98% (SDS-PAGE)

Description:

Recombinant Human Serum Albumin (HSA) ultra pure derived from oryza sativa is a 585 amino acid protein, with a molecular mass of 67 kDa. Albumin is synthesized in the liver as preproalbumin which has an N-terminal peptide that is removed before the nascent protein is released from the rough endoplasmic reticulum. The product, proalbumin, is in turn cleaved in the Golgi vesicles to produce the secreted albumin. Albumin is a soluble, monomeric protein which comprises about one-half of the blood serum protein. Albumin functions primarily as a carrier protein for steroids, fatty acids, and thyroid hormones and plays a role in stabilizing extracellular fluid volume. The human albumin gene is 16,961 nucleotides long from the putative cap site to the first poly (A) addition site. It is split into 15 exons which are symmetrically placed within the 3 domains that are thought to have arisen by triplication of a single primordial domain. Mutations in this gene on chromosome 4 result in various anomalous proteins. HSA is widely used to stabilize blood volume generally from donors but the fear of contamination such as HIV & Hepatitis has enticed great interest in a recombinant form which is identical to the natural blood.

Description:

Recombinant human Fibroblast Growth Factor-basic (hFGF-b) is a 16.5 kDa protein containing 153 amino acid residues. Interestingly, hFGF-b contains no hydrophobic leader sequence previously thought to be required for cell secretion. Basic FGF bears 55% homology to acidic FGF and also seems to exist in three forms: the 154 amino-acid form and two other truncated versions of 146 and 131 amino acids lacking the N-terminal 9 and 24 residues. hFGF-b is a heparin binding growth factor which stimulates the proliferation of a wide variety of cells including mesenchymal, neuroectodermal and endothelial cells. It also exerts a potent angiogenic activity in vivo. Acidic and basic FGF compete for the binding to 125 kDa and 145 kDa receptor species. However, acidic FGF has a higher affinity for the 125 kDa species, while basic FGF has a higher affinity for the 145 kDa species. FGF receptor activation leads to the activation of MAP kinase and protein kinase C. In general FGF’s induce the proliferative response in cells derived from mesoderm and neuroectoderm. It seems that basic FGF reduces the average doubling time by shortening the G1 phase of the cell cycle. Furthermore, it has been reported to induce the release of plasminogen activator by endothelial cells. One of the most potentially significant applications of FGF-b is related to its reported ability to induce angiogenesis.

Human TGF-beta3 recombinant Protein

Size:

2/10/50/100/1000 µg

Source:

E. coli

Biological activity:

≥ 2 x 10⁷  units/mg

Purity:

≥ 98 % (SDS-PAGE, HPLC)

Description:

Recombinant human TGF-β3 is a 25.0 kDa protein composed of two identical 112 amino acid polypeptide chains linked by a single disulfide bond. The three mammalian isoforms of TGF-β, TGF-β1, β2, β3, signal through the same receptor and elicit similar biological responses. They are multifunctional cytokines that regulate cell proliferation, growth, differentiation and motility as well as synthesis and deposition of the extracellular matrix. They are involved in various physiological processes including embryogenesis, tissue remodelling and wound healing. They are secreted predominantly as latent complexes, which are stored at the cell surface and in the extracellular matrix. The release of biologically active TGF-beta isoform from a latent complex involves proteolytic processing of the complex and /or induction of conformational changes by proteins such as thrombospondin-1. The physiological role of TGF-β3 is still unknown but its expression pattern suggests a role in the regulation of certain development processes.

Murine TGF-beta 3 recombinant Protein

Size:

2/10/100 µg

Source:

E. coli

Purity:

≥ 95 % (SDS-PAGE)

Description:

Recombinant murine TGF-beta 3 produced in E. Coli is a homodimeric, disulfide-linked, non-glycosylated protein containing two 113 aa chains with a total molecular mass of 25.7 kDa. So far three TGF-betas have been identified in mammals, they mediate many cell-cell interactions that occur during embryonic development. TGF-beta 1, TGF-beta 2 and TGF-beta 3 are each synthesized as very similar precursor proteins. Each is cleaved to yield a 112 aa protein that remains associated with the latent portion of the molecule.

Anti-human TGF-beta 3 Polyclonal Antibody

Size:

5/20/100 µg

Isotype:

IgG

Human Holo Transferrin (plasma)

Size:

500 mg / 1 g / 5 g

Source:

Human Serum

Purity:

≥ 98 % (Coomassie blue stained SDS-PAGE and Cellulose Acetate electrophoresis)

Description:

Human Holo Transferrin is a glycoprotein of approximately 77 kDa.

Bovine Holo Transferrin (plasma)

Size:

50 mg / 150 mg / 1 g

Source:

Natural

Purity:

≥ 97 % (Cellulose Acetate)

Description:

Bovine Holo Transferrin is a glycoprotein of approximately 80 kDa.

Cell Culture Tested (cct-) Premium Grade Products