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Engagement of CD28 by B7-1 (CD80) or B7-2 (CD86) in the presence of antigen promotes T-cell proliferation, cytokine production, differentiation of effector T-cells and the induction of BCLX, a promoter of T-cell survival. recruitment of CTLA4 by B7-1 or B7-2, on the other hand, may inhibit proliferation and interleukin-2 (IL-2) production.

PD-L1 is 290-amino acid type I transmembrane protein, which is 20% and 15% identical to B7-1 and B7-2, respectively, has immunoglobulin V-like and C-like domains and a 30-amino acid cytoplasmic tail. PD-L1 does not bind CD28, cytotoxic T-lymphocyte A4 or ICOS (inducible co-stimulator). IL-2, although produced in small amounts, is required for the effect of PD-L1 co-stimulation. PD-L2 protein contains a signal sequence, IgV- and IgC-like domains, a transmembrane region and a cytoplasmic region.

Constitutive expression of PD-L1 and PD-L2 on parenchymal cells of heart, lung and kidney suggests that the PD-1-PD-L system could provide unique negative signaling to help prevent autoimmune diseases.

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Eukaryotic histones are basic and water-soluble nuclear proteins that form hetero-octameric nucleosome particles by wrapping 146 base pairs of DNA in a left-handed super-helical turn sequentially to form chromosomal fiber. Two molecules of each of the four core histones (H2A, H2B, H3, and H4) form the octamer; formed of two H2A-H2B dimers and two H3-H4 dimers, forming two nearly symmetrical halves by tertiary structure. Over 80% of nucleosomes contain the linker Histone H1, derived from an intronless gene that interacts with linker DNA between nucleosomes and mediates compaction into higher order chromatin.

Histones are subject to posttranslational modification by enzymes primarily on their N-terminal tails, but also in their globular domains. Such modifications include methylation, citrullination, acetylation, phosphorylation, sumoylation, ubiquitination and ADP-ribosylation.

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Recognizes a protein of 80-120kDa, identified as E-cadherin. Cadherins comprise a family of Ca2+-dependent adhesion molecules that function to mediate cell-cell binding critical to the maintenance of tissue structure and morphogenesis. The classical cadherins, E-, N- and P-cadherin, consist of large extracellular domains characterized by a series of five homologous NH2 terminal repeats. The relatively short intracellular domains interact with a variety of cytoplasmic proteins, such as β-catenin, to regulate cadherin function.

E-cadherin plays an important role in epithelial cell adhesion. A decreased expression of E-cadherin is associated with metastatic potential and poor prognosis in breast cancer, prostate and esophageal cancer. In combination with p120 Catenin, it is useful for the differentiation between ductal (E-cadherin +) and lobular (E-cadherin -) breast carcinomas. It may also help in diagnosis of mesothelioma.

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EGP40 is a 40-43kDa transmembrane epithelial glycoprotein, also identified as epithelial specific antigen (ESA), or epithelial cellular adhesion molecule (Ep-CAM). It is expressed on baso-lateral cell surface in most simple epithelia and a vast majority of carcinomas.

This antibody has been used to distinguish adenocarcinoma from pleural mesothelioma and hepatocellular carcinoma. This antibody is also useful in distinguishing serous carcinomas of the ovary from mesothelioma.

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This antibody recognizes proteins in MW range of 265-400 kDa, identified as different glycoforms of MUC1 (Mucin-1) or EMA (epithelial membrane antigen). The alpha subunit has cell adhesive properties. It can act both as an adhesion and an anti-adhesion protein.

MUC1 / Mucin-1 may provide a protective layer on epithelial cells against bacterial and enzyme attack. The beta subunit contains a C-terminal domain, which is involved in cell signaling through phosphorylations and protein-protein interactions. In immunohistochemical assays, the MUC1 / EMA antibody superbly stains routine formalin/paraffin carcinoma tissues. MUC1 antibody is useful as a pan-epithelial marker for detecting early metastatic loci of carcinoma in bone marrow or liver.

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抗原存在下でCD28がリガンドのB7-1(CD80)/B7-2(CD86)と結合すると、共刺激を介してT細胞増殖分化能及びサイトカイン産生が促進されます。またこの際、T細胞のアポトーシス抑制に関わるBcl-x因子の発現も誘導されます。一方で、活性化T細胞の表面に発現するCTLA-4はCD28よりも強くB7-1/B7-2と結合し、T細胞の活性化及びIL-2産生を抑制する方向に作用します。

PD-L1はB7-1と20％、B7-2と15％類似した290残基のアミノ酸からなるⅠ型膜貫通タンパク質で、Ig可変領域と定常領域、30アミノ酸の細胞内領域を持ちます。PD-L1単体ではCD28やCTLA-4、ICOS (induced co-stimulator)と結合できず、反応のためには共刺激分子のIL-２が必要になります。PD-L2もPD-L1と同様に膜貫通タンパク質で、Ig可変領域と定常領域、30アミノ酸の細胞内領域を持つことが知られています。

心臓、肺および腎臓の実質細胞上にはPD-L1およびPD-L2が構成的に発現しています。今後PD-1/PD-L1系の機序がより解明されれば、シグナル伝達の一部を自己免疫疾患の予防に役立てることも可能になるでしょう。

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ヒストンは真核生物のクロマチンを構成する塩基性及び水溶性の核タンパク質で、多くはヒストン八量体の状態で存在しています。ひとつのヒストン八量体は4種類のコアヒストン（H2A・H2B・H3・H4）により構成されており、H2A-H2B二量体とH3-H4二量体のペアがそれぞれ対称的に向かい合うような三次構造をとっています。ヒストン八量体に約146塩基対のDNAが左巻きに超らせん状に巻き付くことにより、クロマチン構造の最小単位であるヌクレオソームが形成されます。一方、ヒストンH1は80％以上のヌクレオソームにリンカーヒストンとして存在し、ヌクレオソーム内のDNAと結合することによりクロマチン構造を安定させる役割を持っています。

翻訳後修飾を受けやすいのは主にヒストンテールとよばれる鎖状のN末端側ですが、球状のC末端側も修飾を受けることがあります。これらの化学修飾にはメチル化、シトルリン化、アセチル化、リン酸化、ユビキチン化、SUMO化及びADPリボシル化が含まれます。

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カドヘリンはカルシウム依存性に細胞接着を媒介する分子であり、細胞組織の形態維持や形態形成において重要な役割を果たします。カドヘリンスーパーファミリーにおける古典的カドヘリンのE-、N-、P-カドヘリンは、N末端側の細胞外領域に細胞接着に関わる5つの繰り返し構造（EC1～EC5）を持ちます。C末端側の細胞内領域は比較的短めで、β-カテニンなどの細胞質に存在する種々のタンパク質と相互作用することでカドヘリンの機能を調節しています。

E-カドヘリンは特に上皮細胞の接着に関係し、その発現の低下はがんの転移や予後の悪化につながります（乳がん、前立腺がん、食道がんなど）。一方で、p-120カテニンと併用することで非浸潤性乳管がん（E-カドヘリン陽性）と上皮内小葉がん（E-カドヘリン陽性）の鑑別を行うことも可能です。また、悪性中皮腫の診断にも有用です。

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EGP40は40-43kDa のⅠ型膜貫通型糖タンパクであり、上皮特異的抗原（epithelial specific antigen; ESA）または上皮細胞接着分子（epithelial cellular adhesion molecule; Ep-CAM）とも呼ばれます。ほとんどの正常な単層上皮の基底膜及び側細胞膜表面上に発現している一方で、大半の癌腫にも発現します。

Ep-CAM抗体は腺がんを悪性胸膜中皮腫や肝細胞癌から鑑別する際に用いられます。また、卵巣における漿液性腺癌と上皮型中皮腫の鑑別にも有用です。

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EMA抗体はムチン-1（MUC1）または上皮膜抗原（EMA）など、複数のグリコフォームを持つ分子量265-400kDaのタンパク質を認識します。EMA抗体のαサブユニットは細胞接着部分を有し、接着タンパク質または抗接着タンパク質のどちらとしても機能します。

MUC/Mucin-1は細菌や酵素などの攻撃から上皮細胞を守る保護層を形成します。MUC/Mucin-1のβサブユニットはC末端を含み、リン酸化やタンパク質間相互作用などの細胞シグナル伝達に関与します。

免疫組織化学的解析において、MUC1/EMA抗体は通常のホルマリン固定・パラフィン包埋処理済み悪性腫瘍細胞を染色するのに優れます。MUC1抗体は骨髄または肝臓におけるがんの早期転移部位を検出するための上皮マーカーとして有用です。

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